Vírusszerkezet atomi részletességgel

Az UCLA kutatóinak először sikerült olyan nagy felbontásban megfigyelniük egy vírus szerkezetét, hogy képesek voltak az egyes atomok elkülönítésére.

Vírusszerkezet atomi részletességgel

Az UCLA kutatói a Cell című lap oldalain számolnak be legújabb eredményeikről: először sikerült olyan nagy felbontásban megfigyelniük egy vírus szerkezetét, hogy képesek voltak az egyes atomok elkülönítésére: a vizsgálat során 3,3 angstrom nagyságrendű struktúrákat azonosítottak. Ez az első eset, hogy biológiai mintákat ilyen nagy felbontással figyeltek meg. A kutatók által alkalmazott krio-elektronmikroszkópia a jövőben is különösen alkalmas lehet a biológiai szerkezetek nagy felbontású, természetes környezetben történő megfigyelésére.

A hagyományos fénymikroszkópokkal a minta felnagyított képét látjuk egy lencsén keresztül. Ha azonban túl kicsi a minta vagy nagyobb felbontást akarunk elérni, akkor a látható fény hullámhossza már nem felel meg a célnak: az 500 nanométeres mérettartomány alatt más másfajta trükkökhöz kell folyamodni.

Ezen módszerek egyike az atomerő-mikroszkópia, amelynek során egy atomi vékonyságú tű gyakorlatilag letapogatja a vizsgálandó anyag felületét. Egy másik lehetőség a „megvilágító” forrás hullámhosszának csökkentése, és ennek révén a felbontás növelése. Ez történik az transzmissziós elektronmikroszkópokban (TEM): egy elektroncsóvával világítják át a mintát, és az áthaladó sugarakban végbemenő változások alapján történik a képalkotás. Az elektronmikroszkópiának más formái is léteznek (SEM, REM, STEM), de az alapelv ugyanaz: az elektronsugárzás hullámhossza kisebb a látható fényénél, így növekszik a felbontás. Ha az elektronmikroszkóppal egy adott mintáról több száz különböző szögből készítünk képet, akkor ezekből összeáll a minta háromdimenziós képe.

A kutatók által alkalmazott krio-elektronmikroszkópia a TEM egyik vállfaja, ilyenkor a természetes környezetükkel együtt begyűjtött mintákat hirtelen, nagyon alacsony hőmérsékletre hűtik. A mostani kutatás során Aquareovirus szerkezetét vizsgálták meg közelebbről ilyen módon. Ez a kórokozó édes- és tengervízi halakat fertőz meg, és úgynevezett peplon nélküli vírus, vagyis nincsen körülötte a gazdasejtből származó, lipoid jellegű burok, amely a sejtbe való bejutást segíti a peplonos vagy tokos vírusoknál. A kutatók célja annak jobb megértése volt, hogyan fertőzik meg a tok nélküli vírusok a sejteket.

A tokos vírusok peplonjukat egyesítik a sejtmembránnal és így jutnak be a sejtbe. Az ilyen tokkal nem rendelkező kórokozók egy fehérje segítségével érik el ugyanezt, a folyamat pontos működéséről azonban mindeddig nagyon keveset tudtunk, most azonban kaliforniai kutatóknak hála árnyalódott a kép. A mikroszkópos vizsgálatok során kiderült, hogy Aquareovirus jelentős változásokon megy át a fertőzés tényleges megkezdése előtt. Passzív állapotában védelmező fehérjeburok veszi körül, amelyet aktiválódásakor levet. Ha ez megtörtént már készen is áll, hogy használja a bejutáshoz szükséges „fehérjeujjat”.

Ahogy Hong Zhou, a kutatás vezetője elmondta, minél többet tudunk a vírus szerkezetéről, annál jobb gyógyszereket tudunk kifejleszteni ellenük. Először is megkereshetjük azokat az apró molekulákat, amelyek megakadályozzák a vírus sejtmembránhoz való kapcsolódását. Másodszor stabil, nem fertőző, de vírusunkhoz nagyon hasonló szerkezetű hatóanyagokat gyárthatunk le, optimalizálva a védőoltást. Végül pedig megváltoztathatjuk a vírus karakterisztikáját oly módon, hogy az ne romboljon, hanem gyógyszereket jutasson be a sejtbe, mondta el a kutató. „Lényegében évmilliók evolúcióját reméljük kiaknázni, amelynek során a vírusok a világ leghatékonyabb kézbesítőivé váltak.”

Tesztek

{{ i }}
arrow_backward arrow_forward
{{ content.commentCount }}

{{ content.title }}

{{ content.lead }}
{{ content.rate }} %
{{ content.title }}
{{ totalTranslation }}
{{ orderNumber }}
{{ showMoreLabelTranslation }}
A komment írásához előbb jelentkezz be!
Még nem érkeztek hozzászólások ehhez a cikkhez!
Segíts másoknak, mond el mit gondolsz a cikkről.
{{ showMoreCountLabel }}

Kapcsolódó cikkek

Magazin címlap arrow_forward