Az általunk ismert életet furcsa aszimmetria jellemzi, amelynek eredete egyelőre rejtély. A fehérjék építőköveiből, az aminosavakból szinte minden esetben kétfajta változat létezik, amelyek egymás tükörképei, mint egy jobb- és balkezes kesztyű. Az élethez szükséges fehérjék szintézisekor azonban csak a balkezesek verziók kerülnek felhasználásra, annak ellenére, hogy valószínűleg mindkét forma bőségesen jelen volt a bolygó fiatal korában. Ráadásul a jobbkezes aminosavak a laborkísérletek során ugyanolyan könnyen összekapcsolhatók, mint a balkezesek. Valami azonban a balkezes aminosavak felé billentette az egyensúlyt az őslevesben, és ez az aszimmetria azóta is fennáll.
Most egy amerikai kutatókból álló csoport újszerű magyarázatot javasol a rejtélyre. A Nature folyóiratban arról számolnak be, hogy a dipeptideknek nevezett aminosavpárok kialakulási sebességének megfigyelése során több olyan mechanizmust is azonosítottak, amelyek elősegítik az olyan dipeptidek kialakulását, amelyek két tagja azonos oldaliságú. A kutatók a következőkben azt szeretnék megtudni, hogy ugyanezek a mechanizmusok a nagyobb peptideket és fehérjéket is a balkezesség felé terelik-e – és hogy ez megmagyarázza-e az RNS és a DNS ellentétes irányultságát, amelyek cukormolekulái pedig mindig jobbkezesek. Ha igen, akkor az újonnan felfedezett mechanizmusok megmagyarázhatják, hogy maga az élet miért vette fel ezt az oldaliságot, és miért nem a másikat.
Az elmúlt évtizedekben számos magyarázatot hoztak fel az élethez szükséges molekulák kiralitásával, vagyis oldaliságával kapcsolatban. Például a meteoritok kapcsán kimutatták, hogy a korai Földet eltaláló űrsziklák bőségesen tartalmaztak balos kiralitású aminosavakat. És az is elképzelhető, hogy a korai Föld mágneses mezői formálhatták a korai biomolekulákat. De még ha valamilyen külső erő eredményezte is a kezdeti aszimmetriát, mi tarthatta azt fent ennyi ideig?
Az egyik támpontot Matthew Powner, a University College London élet eredetével foglalkozó kémikusa és kollégái nemrégiben végzett kutatása adhatja. Az elmúlt 5 év során Powner csoportja felfedezett egy sor kénalapú molekulát, amelyek valószínűleg jelen lehettek a korai Földön, és kimutatta, hogy hogyan kapcsolódnak össze könnyen az egyes aminosavak az aminosav-prekurzorokkal, az úgynevezett aminonitrilekkel, dipeptideket alkotva. Mivel ezek a reakciók vízben zajlanak le, és az élő szervezetekben található összes aminosavval működnek, valószínűsíthető útvonalat kínálnak arra, hogyan alakulhattak ki az első fehérjék.
Powner csapata azt azonban nem ellenőrizte, hogy a kénalapú katalizátorok mutatnak-e preferenciát a kiralitásban. Ezt később Donna Blackmond, a Scripps Research egyik kémikusa, valamint kollégái, Min Deng és Jinhan Yu tették meg. Powner két kénvegyületét is tesztelték, hogy kiderítsék, a katalizátorok érzékenyek-e a kiralitásra, amikor dipeptideket hoznak létre. Az eredmény meglepő volt: a katalizátorok körülbelül négyszer annyi heterokirális dipeptidet hoztak létre – amelyek egy balkezes aminosavat (L) és egy jobbkezest (D) tartalmaznak –, mint tiszta kiralitású dipeptited.
Ahogy Blackmond és kollégái tovább vizsgálódtak, egyre érdekesebb kép bontakozott ki. Egy kísérletsorozatban L és D aminosavak egyenlőtlen arányaival kezdtek, például az aminosavak 60%-a L-es és 40%-a D-s volt. A heterokirális dipeptidek képződtek a leggyorsabban, és ahogy ez történt, egyenlő számú L és D aminosavat vontak ki az oldatból. A kiindulási aszimmetria miatt végül a még felhasználható aminosavak csoportjában túlsúlyban maradtak a balosak, ami növelte a tisztán balos dipeptidek kialakulásának valószínűségét. Ez tisztám matematika, mondja Blackmond.
A további kísérletek során egy második aszimmetria is felvetődött, amely felerősítheti a hatást. A csapat úgy találta, hogy a heterokirális dipeptidek gyorsabban kicsapódnak az oldatból, mint a homokirálisak, felgyorsítva az utat a balos vagy jobbos homokirális párok relatív bőségéhez – a kiindulási oldattól függően. Blackmond szerint még nem világos, hogy ez a kicsapódási aszimmetria miért következik be, de jól illeszkedik a kísérleti adatokhoz. A kutató elmondása szerint az előzetes vizsgálatok azt sugallják, hogy ugyanez az aszimmetria bontakozik ki, amikor a kénkatalizátorok a rövid peptideket hosszabb peptidláncokká fűzik össze.
