Egy napokban megjelent tanulmány szerzői az elmúlt ötven év első új prionbetegségét írják le publikációjukban, és felfedezésük más kórok szempontjából is érdekes lehet. A kutatás vezetője az a Stanley Prusiner volt, aki 1997-ben Nobel-díjat kapott annak igazolásáért, hogy a kergemarhakórként vagy szivacsos agyvelőgyulladásként is emlegetett Creutzfeldt–Jakob-szindróma egy rosszul hajtogatódott, önmagát másolni képes fehérje (prion) útján terjedhet tovább.
A meglehetősen ritka, ám annál veszélyesebb prionbetegségekarchetípusaként a kurut szokták emlegetni, amely egykor széles körben elterjedt volt Pápua Új-Guinea egyik kannibál törzsének tagjai között. A „nevető halál” főként a törzs nőtagjait és a gyerekeket érintette, akik rendszeresen elfogyasztották halott hozzátartozóik gerincvelőjét és agyát. A remegéssel, egyensúly- és beszédproblémákkal jelentkező betegség minden esetben halált okozott, és a fejlett módszerekkel gyógyíthatatlannak bizonyult, mára azonban teljesen eltűnt, mivel a törzs felhagyott a kannibál életmóddal.
Prionok okozzák ezen kívül a juhok surlókórját, és a Creutzfeldt–Jakob-szindróma marhákban és macskákban felbukkanó változatait is. A legújabb prionbetegséget, a Shy–Drager-szindrómát először az 1960-as években írták le. Azt egyelőre nem tudni, hogy a betegség fertőző-e, és ha igen, milyen módon történik átadódása, de annyi bizonyos, hogy a Shy–Drager-szindróma nagyon hasonló lefolyású és hasonló tünetekkel jár, mint a Parkinson-kór. Például ebben az esetben is az alfa-szinukleid nevű amiloid fehérjék halmozódnak fel az agyban. Ez pedig azért érdekes, mert az így keletkező a plakkok nagyon hasonlítanak a Creutzfeldt–Jakob-szindróma és az Alzheimer-kór esetében kialakuló fehérje-felhalmozódásokra.
Minden előzőekben említett betegség esetében az okozza fő problémát, hogy a felgyűlő fehérjék körül található neuronok elhalnak. Mi több: az idősödő agyat érintő legtöbb neurodegeneratív betegségnél hasonló a helyzet, vagyis egy specifikus protein felhalmozódik a központi idegrendszerben, különböző gondokat okozva annak működésében. A szakértők egy ideje már gyanítják, hogy talán minden ilyen kórkép hátterében a fehérjék egészséges szerkezetének megváltozása állhat.
Ez a rosszul hajtogatódás, vagyis a harmadlagos szerkezet megváltozása ugyanis egy sor eseményt indíthat be. A fehérjék összekapcsolódhatnak, felgyűlhetnek, sokszorosíthatják magukat és idővel az egész agyban elterjedhetnek. Végül ezen szerkezeti variánsok között akadnak olyanok is, amelyek átadódhatnak az egyedek, sőt a fajok között is. Ezek a ritka fehérjék a prionok, amelyek megfékezésére jelenleg nem létezik ellenszer, azok a hatóanyagok ugyanis, amelyek a baktériumok vagy a vírusok ellen hatásosak, a prionokat egyáltalán nem károsítják. A hatásos ellenszer megtalálásának legnagyobb gátlója persze az, hogy olyan molekulákról van szó, amelyek összetételükben és aminosav-sorrendjükben tökéletesen megegyeznek a szervezet számára fontos más fehérjék valamelyikével, csak éppen egy kicsit másként csavarodtak fel.
A szakértőket az is régóta foglalkoztatja, hogy az Alzheimer-kór és más neurodegeneratív betegségek esetleg a prionbetegségek mintájára szintén fertőzőek lehetnek-e. Azt az 1960-as évek tudjáka kutatók, hogy az Alzheimeres betegekben felhalmozódó amiloid fehérjék képesek önmagukat „szaporítani”. Azon betegségekben, amelyek során ez a protein szaporodik fel az agyban, a betegség súlyosbodása nagyrészt annak köszönhető, hogy a fehérje önmagát másolja, és mivel egyre több példány létezik belőle a szervezetben, egyre gyorsabban képes növelni saját mennyiségét.
Állatkísérletek során azt is sikerült igazolni, hogy a betegséget okozó emberi amiloid fehérjékkel lehetséges megfertőzni az Alzheimerre genetikailag hajlamosított patkányokat. Ezen állatok esetében a protein bejuttatását követően rövidesen kialakul a betegség. Arra ugyanakkor egyelőre nincsenek közvetlen bizonyítékok, hogy az Alzheimer-kór emberről emberre is terjedne.
