Először azonosítottak fluoreszcens fehérjéket egy gerinces élőlényben, jelentették be japán kutatók a Cell oldalain megjelent beszámolójukban. A világító proteinek a japán angolna (Anguilla japonica) nevű édesvízi faj izomrostjaiban termelődnek.

A fluoreszcens fehérjék a sejtbiológusok legfontosabb munkaeszközei közé tartoznak, mivel a segítségükkel látványosan nyomon követhető egyes folyamatok lezajlása. A fluoreszcens molekulák adott hullámhosszú fény hatására magasabb energiájú állapotba kerülnek. Idővel visszaállnak nyugalmi helyzetükbe, közben azonban a felvett energia egy részét fény formájában sugározzák ki. Ilyen molekulákat a természetben mindeddig csak gerinctelen fajokban, főként mikrobákban, medúzákban és korallokban sikerült azonosítani. 2008-ban a kémiai Nobel-díjat az a három kutató kapta, akiknek kulcsszerepük volt a GFP, avagy a zölden fluoreszkáló fehérje izolálásában és reprodukálásában. Az elsőként medúzákban azonosított jelzőprotein rendkívül fontos szerepet tölt be a rák kutatásában, mivel általa nyomon követhető a daganatos sejtek terjedése a szervezetben.

Az angolna hasonló fehérjéjének felfedezéséhez az első lépéseket két élelmiszermérnök, Hajasi Szeicsi és Toda Josifumi tette meg, akik az állat szöveteinek lipidtranszportját tanulmányozva felfigyeltek arra, hogy az izmok zöld színben fluoreszkálnak, ha kék fény éri őket. Tovább vizsgálva a jelenséget, sikerült izolálniuk az ezért felelős protein néhány fragmentumát is. Ezt a munkát folytatta Mijavaki Atsusi, a RIKEN Agykutató Intézet munkatársa, aki korábban medúzák és korallok fluoreszcens proteinjeinek azonosításával és genetikai módosításával foglalkozott.

Mijavaki és kollégái mostani bejelentésükben arról számolnak be, hogy azonosították az angolna világító proteinjét kódoló gént. A fehérje az UnaG nevet kapta az édesvízi angolna japán neve, az unagi után. A protein tulajdonságai nagyon meglepték a kutatókat, mivel rendkívül erős fénykibocsátásra képes, és alapvetően másként működik, mint az eddig megismert világító fehérjék.

Az UnaG esetében nem a könnyen magasabb energiaállapotba hozható, úgynevezett kromofór részek világítanak, ahogy például a GFP-nél történik, ehelyett a molekula bilirubint (avagy epefestéket) köt meg, ami hemoglobin egyik természetes bomlásterméke. Az UnaG ráadásul akkor is erősen fluoreszkál, ha a sejtek oxigénszintje alacsony, ami szintén szokatlannak számít a világító fehérjék között. Ezen tulajdonsága nagyon hasznos lehet a kutatásban való felhasználása során, hiszen általa eddig rejtve maradó, anaerob folyamatok is megfigyelhetővé válhatnak.

A japán angolna a tengerben jön a világra, de a folyókban nő fel, majd szaporodni ismét visszatér a tengerbe. A feltevések szerint a fluoreszcens proteineknek a hosszú utak megtételéhez szükséges optimális izomfunkció elérésében lehet szerepük. Az európai és amerikai édesvízi angolnák szintén nagy távolságokat tesznek meg életük során, és az erre irányuló vizsgálatok kimutatták, hogy ezek izmaiban is termelődik UnaG. A fiatal angolnák különösen nagy mennyiségben rendelkeznek a fehérjével, így kék fénnyel megvilágítva nagyon fényesen ragyognak.

Az újonnan felfedezett fehérje jelzőproteinként való felhasználásán túl a bilirubin vérszérumbeli mennyiségének mérésére is alkalmas lehet a japán kutatók szerint, ami egyszerűbb és pontosabb tesztelési módot jelenhet például a máj megfelelő működésének vizsgálatára. A kutatás következő fázisában a szakértők laboratóriumi egerek génállományába juttatják be az UnaG génjét, hogy kiderítsék, ott is hasonlóan működik-e, mint az angolnákban. Az UnaG a zsírsav-megkötő fehérjék családjába tartozik, amelyek mind az emberben, mind pedig más gerinces fajokban megtalálhatók, de eddig a fehérjecsoport egyetlen más tagjánál sem észleltek fluoreszcenciát.