A Bristoli Egyetem tudósainak legújabb kutatása kétségbe vonja a biokémia egyik legalapvetőbb feltevését, vagyis hogy a proteinek „túléléséhez” és működéséhez mindenképp vízre van szükség. A kutatás eredményeiről beszámoló tanulmány a Chemical Science oldalain jelent meg.

A proteinek vagy fehérjék nagy szerves molekulák, az élet építőkövei, minden élő szervezetben megtalálhatók. Fehérjék felelősek a bevitt tápanyagok energiává való átalakításáért, oxigénnel látják el a vért és a többi szövetet, valamint az immunrendszer működését is ezek vezérlik. Mivel a fehérjék a földi evolúció során vízben gazdag környezetben fejlődtek ki, és azóta is vizes környezetben működnek, általánossá vált az a nézet, hogy a víz mindenképpen szükséges túlélésükhöz.

A fehérjék aminosavak lineáris polimereiből épülnek fel, melyekben az aminosavak peptidkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz. Ezt nevezzük a fehérje elsődleges vagy primer szerkezetének. A másodlagos vagy szekunder szerkezeten a peptidlánc hidrogénkötések által stabilizált lokális rendezettségét értjük. Ezen a szerkezeti szinten jönnek létre a hélixek, a redők, a hurkok és a kanyarok. A harmadlagos vagy tercier szerkezet egy polipeptidlánc teljes térbeli konformációja. Ezt a konformációt mindenekelőtt a hidrofób kölcsönhatások stabilizálják. Ha proteint vízben forrásközeli hőfokra melegítik, akkor a másodlagos és harmadlagos szerkezet bomlik fel, a fehérje „kigombolyodik”, denaturálódik, avagy kicsapódik, és elveszíti funkcióképességét.

A fehérje kicsapásának hő hatására történő kicsapására a klasszikus példa a tojásfőzés: a tojás proteinjei ilyenkor visszafordíthatatlanul kicsapódnak, azaz hiába hűtjük, nem nyerik vissza eredeti állapotukat. Számos más fehérje esetében azonban a hűtéssel lehetséges renaturálni a térszerkezetet. Egészen eddig úgy gondolták, hogy ehhez a folyamathoz mindenképpen szükséges a víz jelenléte.

Adam Perriman és társai azonban megmutatták, hogy ez nem feltétlenül igaz. A kísérletük során hővel denaturált mioglobin molekulák hűtés hatására szinte teljesen vízmentes környezetben is visszanyerték eredeti formájukat.

Ahogy Perrimen elmondta, polimer láncokat kapcsoltak a fehérje külső felszínéhez, majd eltávolították róla a vizet, és egy viszkózus folyadékban 155 Celsius fokra melegítették. Amikor lehűtötték, a protein visszahajtogatta magát eredeti szerkezeti formájába. A módosított mioglobin a kutatók számára is meglepetést okozott hőállóságával. Ez a tulajdonsága hasznos lehet az enzimek ipari alkalmazásánál, ahol időnként magas hőmérsékleten működni képes fehérjékre van szükség. Ami azonban ennél is fontosabb: bebizonyosodott, hogy nem feltétlenül van vízre szükség ahhoz, hogy az élet építőkövei megőrizzék funkcióképességüket.